Biochimica M - Z

Acquisire le conoscenze sulla struttura, la funzione e la regolazione delle macromolecole biologiche. Acquisire le conoscenze dei meccanismi generali di regolazione del metabolismo. Acquisire le conoscenze sulle principali vie e cicli metabolici con particolare riguardo al metabolismo glucidico, lipidico e amminoacidico. Comprendere il significato delle alterazioni metaboliche in condizioni lontane dal fisiologico (digiuno prolungato, sforzo fisico).

Lezioni frontali con esercitazioni su formule e cicli metabolici..

Qualora l'insegnamento venisse impartito in modalità mista o a distanza potranno essere introdotte le necessarie variazioni rispetto a quanto dichiarato in precedenza, al fine di rispettare il programma previsto e riportato nel syllabus.

La verifica dell’apprendimento potrà essere effettuata anche per via telematica, qualora le condizioni lo dovessero richiedere.

Informazioni per studenti con disabilità e/o DSA

A garanzia di pari opportunità e nel rispetto delle leggi vigenti, gli studenti interessati possono chiedere un colloquio personale in modo da programmare eventuali misure compensative e/o dispensative, in base agli obiettivi didattici ed alle specifiche esigenze.

E' possibile rivolgersi anche al docente referente CInAP (Centro per l’integrazione Attiva e Partecipata - Servizi per le Disabilità e/o i DSA) del relativo Dipartimento

Per poter sostenere l'esame è necessario aver superato l'esame di Chimica Organica

Sono inoltre richieste le seguenti conoscenze :

Chimica Generale - Legami chimici. Termodinamica. Acidi e basi. Proprietà delle soluzioni: pH, pK, tamponi, pressione osmotica.. Ossido-riduzioni.

Richiami di chimica organica – Ibridizzazione del carbonio. Idrocarburi saturi, insaturi, cilici. Composti eterocilici e aromatici Delocalizzazione elettronica e risonanza. Gruppi funzionali di maggiore interesse biochimico: -OH, -SH, -COOH, -COH, -CO, -CH₃, -NH₂, -NH₃. Acidità e basicità dei composti organici. Isomeria.

Come da regolamento del corso di laurea

Richiami di chimica generale - Legami chimici. Termodinamica. Caratteristiche chimico-fisiche dell’ acqua. Proprietà delle soluzioni: pH, pK, tamponi, pressione osmotica. Funzione dell’acqua nei sistemi biologici. Richiami di chimica organica – Ibridizzazione del carbonio. Gruppi funzionali di maggiore interesse biochimico: -OH, -SH, -COOH, -COH, -CO, -CH3, -NH2, -NH3. Acidità e basicità dei composti organici. Isomeria. Molecole di importanza biologica - Carboidrati - Struttura e funzione. Monosaccaridi: classificazione, formule di Fisher e di Haworth, ciclizzazione, mutarotazione, reazioni dei gruppi aldeidici e chetonici.. Il legame glicosidico. Oligosaccaridi. Omopolisaccaridi di struttura e di riserva. Eteropolisaccaridi. Proteoglicani, glicoproteine, glicosamminoglicani e glicolipidi. Lipidi - Struttura e funzione. Lipidi semplici: caratteristiche chimiche e chimico-fisiche degli acidi grassi. Lipidi complessi: neutri e polari. Mono-, di- e trigliceridi. Fosfolipidi. Sfingosina e sfingolipidi. Cerebrosidi, globosidi e gangliosidi. Terpeni e steroli. Lipoproteine. Micelle, membrane artificiali e membrane biologiche. Basi puriniche e pirimidiniche - Struttura e funzione. Forme tautomeriche. Nucleosidi e nucleotidi. Dinucleotidi. Acidi nucleici: struttura e funzione. Amminoacidi – Struttura e funzione. Proprietà chimiche e chimico-fisiche. Punto isoelettrico. Classificazione e proprietà specifiche delle catene laterali. Legame peptidico e sue caratteristiche. Angoli fi e psi. Il grafico di Ramachandran. Peptidi di importanza biologica. Macromolecole di importanza biologica - Proteine - Struttura e funzione delle proteine. Classificazione. Cenni di purificazione di proteine (cromatografia, elettroforesi, determinazione del P.M.). Struttura primaria. Legami responsabili della struttura. Importanza dei legami deboli per la flessibilità e attività. Strutture secondarie: alfa-elica, foglietto-beta, elica del collageno. Struttura terziaria. Struttura quaternaria. Relazione tra struttura primaria e conformazione. Denaturazione e rinaturazione. Avvolgimento (folding) delle proteine. Termodinamica del folding. Cenni sul folding assistito (chaperonine). Proteine fibrose - Collageno ed elastina. Proteine globulari – Le emoproteine coinvolte nel trasporto dei gas (O₂, CO₂). Il gruppo prostetico dell’eme. Struttura tridimensionale di mioglobina ed emoglobina. Meccanismo di legame dell’ossigeno alla mioglobina ed all’emoglobina. Affinità per l’ossigeno. Modulazione allosterica dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno. Effetto Bohr. Curve di saturazione, cooperatività grafico di Hill, interazioni omotropiche ed eterotropiche dell’emoglobina. L’effetto del 2,3-difosfoglicerato. Il modello di Monod-Wyman-Changeux (MWC) e il modello sequenziale: stato T e stato R. Eterogeneità dell’ emoglobina circolante: metemoglobina, emoglobina fetale, emoglobina glicosilata. La metemoglobina reduttasi, il glutatione (GSH) e il NADPH per il mantenimento della funzionalità dell’emoglobina. Deficit di G-6-PDH, ossidazione dell’emoglobina, malaria. Patologia molecolare delle emoglobine anormali. Emoglobina S e meccanismo di polimerizzazione. Biochimica comparata delle proteine respiratorie. Entalpia di ossigenazione dell’emoglobina e suo ruolo fisiopatologico. La catalisi biochimica. - Enzimi - Classificazione. Coenzimi e vitamine. Catalizzatori chimici e catalizzatori biologici. Equazione di Michaelis-Menten. Km, Vmax, numero di turnover, Kcat/Km. Il grafico dei doppi reciproci. Effetto del pH e della temperatura sull’attività enzimatica. Inibizione irreversibile. Inibizione reversibile: competitiva, non-competitiva, incompetitiva e mista. Effetto dei diversi tipi di inibitori sul grafico dei doppi reciproci. Meccanismi generali della catalisi enzimatica (catalisi acido-base, covalente, da stato di transizione, da ioni metallici). Enzimi multimerici e regolazione allosterica. Complessi multienzimatici. Regolazione attività enzimatica. Introduzione al metabolismo: sua organizzazione generale – Concetto di vie e di mappe metaboliche. Vie degradative (catabolismo) e vie biosintetiche (anabolismo). Bioenergetica. Molecole energeticamente cariche. Utilizzo dell’energia biochimica nella cellula. Ruoli biochimici del NADH e del NADPH. Meccanismi generali di regolazione del metabolismo - controllo ormonale, regolazione a feedback, enzimi allosterici, zimogeni, isoenzimi, amplificazione a cascata, compartimentazione, regolazione genica. Le reazioni biochimiche della glicolisi – Regolazione della glicolisi: esochinasi, fosfofruttochinasi, GAPDH, piruvatochinasi. Ossidazione dell’acido piruvico: il complesso multienzimatico della piruvico deidrogenasi e il suo meccanismo di reazione. Riduzione dell’acido piruvico: la lattico deidrogenasi. Degradazione del glicogeno – La glicogeno fosforilasi: meccanismo di reazione e il suo controllo ormonale. La trasduzione del segnale ormonale all’interno della cellula: le proteine G, l’AMP ciclico, l’adenilato ciclasi, le proteine chinasi. Glicogeno epatico e glicogeno muscolare: stessa molecola, due finalità metaboliche. Reazioni del ciclo dell’acido citrico – Regolazione del ciclo. Reazioni della via dei pentosio fosfati – Significato biochimico. La fosforilazione ossidativa - Il mitocondrio come centrale energetica della cellula. Le scale di potenziali redox di molecole di importanza biologica. Macchinario per il trasporto degli elettroni: struttura e funzioni dei complessi I, II, III e IV. I centri ferro-zolfo. Il ciclo Q nel complesso III. I complessi trans-membrana e il trasporto dei protoni. I potenziali elettrochimici nel trasporto degli elettroni. Utilizzazione dell’ossigeno. L’ATP sintasi: struttura e meccanismo d’azione. Trasporto dei nucleotidi attraverso il mitocondrio: il trasportatore dei nucleotidi adenilici Reazioni della beta-ossidazione degli acidi grassi – Assorbimento e trasporto dei grassi alimentari. Attivazione della lipolisi e trasporto degli acidi grassi liberi. Attivazione e trasporto nel mitocondrio: l’acil-CoA sintetasi, la carnitina e il trasportatore acilcarnitina-carnitina. Le 4 reazioni della beta-ossidazione. Controllo e resa energetica. Degradazione degli acidi grassi insaturi e degli acidi grassi a numero dispari di atomi di carbonio. Interrelazioni col metabolismo del glucosio. Chetogenesi Reazioni di transamminazione degli amminoacidi. – Gli amminoacidi e i chetoacidi nelle transamminazioni. Le transaminasi: meccanismo di reazione. La navetta malato-aspartato: suo funzionamento e ruolo metabolico. La transdeamminazione ossidativa degli amminoacidi. - Meccanismo di reazione della glutammato deidrogenasi. Ciclo dell’urea. – Attivazione dell’ammoniaca: la carbammilfosfato sintetasi. Le reazioni del ciclo e la sua compartimentazione. Degradazione dei nucleotidi – Catabolismo e vie di recupero delle purine e delle pirimidine. Degradazione dell’eme: struttura e funzione dei sali biliari.. Vie biosintetiche. La gluconeogenesi – La reazione di carbossilazione del piruvato e le reazioni della gluconeogenesi. Relazioni tra gluconeogenesi e glicolisi. Biosintesi del glicogeno. Biosintesi dell’eme. Biosintesi degli acidi grassi. Biosintesi del colesterolo.

1.I Principi di Biochimica del Lehninger, Nelson e Cox et al., Zanichelli ed.;
2.Fondamenti di Biochimica, Voet e Voet, Zanichelli ed.;
3.Biochimica, Garrett, Zanichelli ed.;
4.Biochimica, Stryer, Zanichelli ed.;
5.Principi di Biochimica, Garrett e Grisham, Piccin ed.

6.Fondamenti di biochimica, L.Pollegioni, EdiSES ed

7. Biochimica, Matthews, Van Holde et al., Piccin ed.

8.Siliprandi-Tettamanti. Biochimica Medica. Piccin.

9.. Devlin. Biochimica con aspetti clinici. EdiSES

Scritto senza voto che consiste nello scrivere CORRETTAMENTE le formule di struttura di almeno 4 composti (su 6) di cui viene dato il nome. La dimostrata conoscenza delle formule di struttura dei composti di interesse biochimico (monosaccaridi, amminoacidi, nucleosdi, nucleotidi, basi puriniche e pirimidiniche, coenzimi, intermedi dei cicli e delle vie metaboliche in programma) consente l'accesso all'orale.

Il voto viene dato sulla base delle conoscenze e della comprensione della materia dimostrate dallo studente durante la prova orale.

Glicolisi, emoglobina, ciclo Q, amminoacidi, legame peptidico, struttura delle proteine, cinetica enzimatica, ecc.